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【J. Am. Chem. Soc.】多核铁加氧酶催化的N−Cα键断裂

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DUF692多核铁加氧酶MNIOs)是一个新兴的剪裁酶家族,参与核糖体合成和翻译后修饰肽(RiPP)的生物合成。迄今为止,三个成员,MbnBTglHChrH,已被鉴定为催化不寻常和复杂的转化。最近,Princeton UniversityMohammad R. Seyedsayamdost课题组使用基于共现的生物信息学搜索策略,生成了MNIO-RiPP操纵子的序列相似性网络,该操纵子编码与转运蛋白相邻的一个或多个MNIO。该网络揭示了1000多个独特的基因簇,这是未经探索的生物合成景观的证据。基于此,这项研究评估了来自该网络的一个MNIO-RiPP簇,该簇在变形杆菌属和放线菌属中编码。该基因簇被称为mov(用于弧菌中的甲杆菌毒素操纵子),编码一个23个残基的前体肽、两个MNIO、一个RiPP识别元件和一个转运蛋白。

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图片来源:J. Am. Chem. Soc.

通过体内和体外方法研究,发现一个与MbnB同源的MNIO在前体的Thr-Cys二元体上安装了恶唑酮硫代酰胺。随后,第二个MNIO催化倒数第二个AsnN−Cα键断裂,产生C末端酰胺化肽。这种转化扩大了酶家族的反应范围,标志着第一个不涉及CysMNIO催化修饰的例子,并为未来探索其他MNIO RiPP奠定了基础。

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图片来源:J. Am. Chem. Soc.

原文标题:N−Cα Bond Cleavage Catalyzed by a Multinuclear Iron Oxygenase from a Divergent Methanobactin-like RiPP Gene Cluster

原文作者:Vasiliki T. Chioti, Kenzie A. Clark, Jack G. Ganley, Esther J. Han, and Mohammad R. Seyedsayamdost*

J. Am. Chem. Soc. 2024, 146, 7313−7323


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