使用氧分子作为共基质的酶通常利用金属或氧化还原活性辅因子来实现单电子转移。相比之下，磷酸吡哆醛（PLP）等辅助因子很少用于O₂依赖性反应。尽管如此，在杂环天然产物吲哚霉素、持久霉素和偶氮霉素的生物合成途径中发现，精氨酸氧化酶是一种PLP和O₂依赖性酶。

所有精氨酸氧化酶都是天冬氨酸转氨酶蛋白家族的成员。在精氨酸氧化酶中，有两类：去饱和酶和羟化酶。去饱和酶以Ind4为例，它将L-精氨酸转化为4,5-脱氢-2-亚氨基精氨酸，这是一种净四电子氧化反应。羟化酶以MppP/RohP为例，该酶可将L-精氨酸转化为（S）-4-羟基-2-酮精氨酸。去饱和酶和羟化酶也共享一个双电子氧化产物2-酮精氨酸。最近的研究表明，羟化酶是氧化酶，其中（S）-4-羟基-2-酮精氨酸的羟基来自水，而不是来自氧分子。这一结果表明，去饱和酶和羟化酶可能具有类似的不饱和中间体。然而，这两组酶之间的关系仍然没有得到充分的研究，关于氧分子在这两组酶中的作用机制尚不清楚。

图片来源：PNAS

on style="white-space: normal; text-indent: 2em;">近期，美国国家可再生能源实验室的Katherine S. Ryana组研究了Pseudoalteromonas luteoviolacea中吲哚霉素生物合成途径中的去饱和酶Pul4，该研究工作结合X-射线晶体学、生物化学、光谱和计算研究，揭示了其精氨酸羟化酶的共同机制，包括两轮单电子转移到氧和PLP辅因子4′C上的超氧反弹，水分子在活性中心的精确定位是为了控制最终的反应结果。